Белки

Белки — это высокомолекулярные вещества органической природы, состоящие из структурных элементов — аминокислот. За счет наличия белков в организме осуществляются построение различных клеточных и внеклеточных структурных элементов, транспорт различных веществ (транспортные белки крови, транспортные белки мембран и т. д.), регуляция различных обменных процессов в организме (гормоны). Белки выполняют защитную функцию, что связано с белковой природой антител, белковой природой противосвертывающей системы крови.
Каталитическая функция белков связана с белковой природой ферментов. Ферменты увеличивают скорость химических реакций.
Сократительная функция белков связана с такими белками, как актин и миозин. Энергетическая функция белков связана с тем, что при полном расщеплении белковой молекулы происходит выделение 17,6 кДж энергии.

Аминокислоты — структурные единицы белковой молекулы, состоящие из карбоксильной группы, обладающей кислотными свойствами, аминогруппы, обладающей основными свойствами, и радикала.
Особенности строения радикала определяют физические, химические свойства аминокислот. В зависимости от количества карбоксильных и аминогрупп, содержащихся в составе данной аминокислоты, принято выделять нейтральные, кислые и основные аминокислоты.

Нейтральные аминокислоты — аминокислоты, в составе которых содержится по одной карбоксильной и аминогруппе.

Кислые аминокислоты — аминокислоты, в составе которых содержится более одной карбоксильной группы.

Основные аминокислоты — аминокислоты, в составе которых содержится более одной аминогруппы.

Заменимые аминокислоты — аминокислоты, которые образуются в организме. Незаменимые аминокислоты не образуются в дан- ном организме, для жизнедеятельности организма необходимо поступление их в достаточном количестве с продуктами питания.

Структура белковой молекулы — сложная пространственная структура, обладающая первичным, вторичным, третичным и четвертичным уровнями организации. Особенности структурной организации белковой молекулы определяются первичным уровнем ее организации.

Первичная структура белковой молекулы — полипептидная цепь с линейной последовательностью аминокислот, связанных между собой за счет пептидной связи. Первичная структура белка наиболее прочная из всех. В отношении всех свойств, которыми будет обладать белковая молекула, эта структура является определяющей. Все остальные структурные уровни организации образуются в соответствии с особенностями строения первичного уровня по принципу самосборки. Внешние факторы не оказывают влияния на этот процесс.

Вторичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, образующаяся за счет скручивания линейной последовательности аминокислот первичной структуры с образованием спирали, многочисленные витки которой связаны между собой водородными связями.

Третичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, образующаяся за счет наложения одних частей спирали белковой молекулы на другие, формирования между этими частями различного рода связей: водородных ковалентных ионных, дисульфидных (при наличии аминокислоты цистеин), гидрофобных. Третичная структура имеет вид глобулы.
При третичном уровне организации белковой молекулы возможность принимать участие в химических реакциях, проявлять химическую активность остается только у тех аминокислотных остатков, которые имеют поверхностное расположение.

Четвертичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, представляющая собой сложную пространственную организацию нескольких полипептидных цепей, связанных между собой за счет различных химических связей. Эти связи аналогичны таковым в третичном уровне организации белковой молекулы. Полипептидные цепи, принимающие участие в образовании четвертичной структуры белковой молекулы, могут быть одинаковыми или иметь различное строение.

Денатурация белков — процесс, при котором происходит нарушение структурной организации белковой молекулы. Денатурация может происходить под влиянием различных факторов.
Денатурация может быть обратимой, когда происходит сохранение первичной структуры белковой молекулы и возможно восстановление полноценной структуры белка. Этот вид денатурации имеет чрезвычайно важное значение в процессе выполнения белками различных функций в организме. Необратимая денатурация характеризуется нарушениями в первичной структуре белка, когда восстановление белковой структуры становится невозможным.

Ренатурация — процесс восстановления структурной организации белковой молекулы. Ренатурация возможна только при обратимой денатурации.

Ферменты — вещества белковой природы, за счет наличия которых обеспечивается ускорение реакций, протекающих в организме. Скорость этих реакций при отсутствии ферментов была бы чрезвычайно мала.
Для ускорения реакции необходимо очень небольшое количество фермента. Ферменты обладают рядом свойств: ферменты являются глобулярными белками, обеспечивают ускорение скорости реакций, протекающих в организме, количество ферментов до и после реакции не изменяется, определенный фермент катализирует определенную реакцию или определенную группу реакций, т. е. обладает специфичностью. Активность ферментов может быть различна. Влияние на активность ферментов могут оказывать различные факторы среды, в которой протекает реакция: кислотность среды, температура, давление. Большое значение также имеет количество субстрата реакции и самого фермента.

Энергия активации — то количество энергии, которое необходимо, чтобы реакция началась. Ферменты обеспечивают снижение энергии активации.

Фермент-субстратный комплекс — соединение, образующееся при взаимодействии субстрата и фермента, что необходимо для обеспечения катализируемой реакции. за счет наличия активного центра фермента, который и взаимодействует с субстратом.
Специфичность ферментов обеспечивается определенной структурой его активного центра, который должен соответство- вать структуре молекулы субстрата по принципу «ключ-замок».

Кофакторы — вещества небелковой природы, которые необходимы некоторым ферментам для обеспечения их активной работы. Выделяют три группы кофакторов — неорганические ионы, протетические группы и коферменты.

Голофермент — комплекс, образующийся при взаимодействии фермента с кофактором.

Апофермент — часть голофермента без кофактора.

Ингибиторы — вещества, которые препятствуют протеканию ферментативных реакций. Ингибирование может быть обратимым и необратимым. При обратимом ингибировании ингибитор не вступает в реакцию с субстратом, но препятствует осуществлению ферментативной реакции за счет взаимодействия с активным центром фермента.

Необратимое ингибирование — ингибирование ферментативной реакции, когда ингибитор соединяется с неактивной частью фермента, изменяя таким образом его структурную организацию, и создает невозможные условия для осуществления реакции.